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【2h】

Mutations in Arg143 and Lys192 of the Human Mast Cell Chymase Markedly Affect the Activity of Five Potent Human Chymase Inhibitors.

机译：人肥大细胞胃促胰酶的arg143和Lys192的突变显着影响五种强效人类胃促胰酶抑制剂的活性。

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Parvin Ahooghalandari; Nina Hanke; Michael Thorpe; Andreas Witte; Josef Messinger; Lars Hellman;
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年度 2013
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1. Arg143 and Lys192 of the human mast cell chymase mediate the preference for acidic amino acids in position P2' of substrates [J] . Andersson Mattias K., Thorpe Michael, Hellman Lars The FEBS journal . 2010,第10期

机译：人类肥大细胞糜酶的Arg143和Lys192介导底物P2'位置对酸性氨基酸的偏好
2. Retinoic acid inhibits in vitro development of mast cells but has no marked effect on mature human skin tryptase- and chymase-positive mast cells. [J] . Hjertson M, Kivinen PK, Dimberg L, The Journal of investigative dermatology. . 2003,第2期

机译：维甲酸可抑制肥大细胞的体外发育，但对成熟的人皮肤类胰蛋白酶和糜酶阳性的肥大细胞没有明显的作用。
3. Discovery of potent, selective, orally active, nonpeptide inhibitors of human mast cell chymase. [J] . Greco MN, Hawkins MJ, Powell ET, Journal of Medicinal Chemistry . 2007,第8期

机译：发现了人类肥大细胞糜蛋白酶的有效，选择性，口服活性非肽抑制剂。
4. Modelling the functional impact of KCNA5 mutations on the electrical and mechanical activities of human atrial cells [C] . Haibo Ni, Colman Michael /A/., Henggui Zhang Computing in Cardiology Conference . 2014

机译：模拟KCNA5突变对人心房细胞电和机械活动的功能影响
5. Mast cells: Involvement in polycythemia vera-associated pruritus and strain-dependent expression of chymase. [D] . Jin, Xi. 2013

机译：肥大细胞：参与真性红细胞增多症相关的瘙痒和糜酶的菌株依赖性表达。
6. Mutations in Arg143 and Lys192 of the Human Mast Cell Chymase Markedly Affect the Activity of Five Potent Human Chymase Inhibitors [O] . Parvin Ahooghalandari, Nina Hanke, Michael Thorpe, -1

机译：人肥大细胞糜蛋白酶Arg143和Lys192的突变显着影响五种有效的人糜酶抑制剂的活性。
7. Mutations in Arg143 and Lys192 of the Human Mast Cell Chymase Markedly Affect the Activity of Five Potent Human Chymase Inhibitors [O] . Ahooghalandari, Parvin, Hanke, Nina, Thorpe, Michael, 2013

机译：人肥大细胞糜蛋白酶Arg143和Lys192的突变显着影响五种有效的人糜酶抑制剂的活性。

Mutations in Arg143 and Lys192 of the Human Mast Cell Chymase Markedly Affect the Activity of Five Potent Human Chymase Inhibitors.

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